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1Dept. Microbiología Molecular, Centro Investigaciones Biológicas. CSIC. Ramiro de Maeztu, 9. 28040 Madrid (España). 2 Laboratorio de Proteómica. Centro Nacional de Biotecnología CSIC, 28039 Madrid (España). jfernandez@cib.csic.es
La importina a es el principal transportador de proteínas entre el citoplasma y el núcleo. Todos los eucariotas contienen en sus genomas al menos un gen que codifica para una importina a. En Aspergillus nidulans hemos caracterizado el único gen que codifica para una importina a, gen que hemos denominado kapA, (karyopherin A).
Nuestra hipótesis de trabajo es que las células de este hongo, hifas, que son multinucleadas y con un crecimiento muy polarizado posiblemente imponga una serie de requerimientos a la maquinaria de transporte nuclear completamente diferente a la de las células mononucleadas, para abordar está hipótesis hemos utilizado técnicas proteómicas para descubrir potenciales interactores de la importina a, KapA, en este hongo filamentoso.
Hemos caracterizado 11 proteínas de A. nidulans que, in vitro, son purificadas por afinidad a KapA. Entre ellas se encuentran dos proteínas de la ruta de la dineína, lo que sugiere que la dineína, cuyo movimiento celular se soporta sobre microtúbulos, podría ayudar a KapA a repartir sus cargas a los diferentes núcleos de la hifa en un tiempo celular razonable. Además, hemos detectado la interacción de KapA con una proteína similar a los componentes de la familia NAP/SET. Esta familia de proteínas se asocia con la cromatina y además se han descrito que interaccionan con las ciclinas de tipo B. Esta ultima interacción es muy interesante dado que podría explicar los fenotipos descritos de parada de mitosis que muestran ciertos alelos termosensibles de la importina a de levadura.
Finalmente, entre las proteínas que interaccionan con KapA hemos encontrado posibles cargos de esta importina en Aspergillus nidulans.