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Dpto Microbiología y Genética/Instituto de Microbiología Bioquímica. Universidad de Salamanca/Consejo Superior Investigaciones Científicas (CSIC). Edificio Departamental. Campus Miguel de Unamuno. Plaza de los Doctores de la Reina sn. 37007 Salamanca. mardi@usal.es
La proteína PstS forma parte del operón que constituye el sistema de transporte de fosfato de alta afinidad del que también forman parte los genes pstA, pstB y pstC. Este operón es parte del llamado regulón Pho y está regulado por el sistema de dos componentes, PhoP/PhoR.
En nuestro laboratorio se ha observado que el patrón de proteínas secretadas por Streptomyces lividans varía drásticamente en respuesta a la fuente de carbono presente en el medio de cultivo y a la concentración de ésta. Una de las proteínas que presentan un cambio más drástico en su secreción es la proteína de unión a fosfato PstS que se acumula en presencia de altas concentraciones de varios azúcares como fructosa, galactosa y manosa pero no en presencia de glucosa. La respuesta de las regiones promotoras del gen pstS de S. lividans y de S. coelicolor a fuente de carbono se ha corroborado al emplear estos promotores para expresar una xilanasa y valorar su actividad. En ambos promotores se observa que altas concentraciones de fosfato anulan el efecto inductor ejercido por la fuente de carbono lo que sugiere un doble control – carbono-fosfato – de este gen y probablemente del operón del que forma parte en ambos organismos estudiados. La funcionalidad de la proteína PstS de S. lividans y de S. coelicolor en el transporte de fosfato se ha demostrado al comprobar que la deleción del gen pstS reduce drásticamente el transporte de fosfato al interior de la célula. Al mismo tiempo se ha observado que esta mutación acelera la diferenciación y esporulación de ambos organismos en medio sólido.