Búsqueda de señales de hiperglicosilación en glicoproteínas de levaduras

Conde, R ¹ , Cueva, R ¹, Pablo, G¹, Polaina, J2 y Larriba, G ¹.

¹Universidad de Extremadura, Departamento de Microbiología, F. de Ciencias, 06071 Badajoz. ²Instituto de Agroquímica y Tecnología de Alimentos, Consejo Superior de Investigaciones Científicas, 46980 Paterna, Valencia. rconde@unex.es

Los N-oligosacáridos de las glicoproteínas de Saccharomyces cerevisiae están clasificados como cortos y elongados. Los primeros están constitudios por 13-14 manosas, mientras que los segundos presentan un núcleo interno prolongado con una cadena externa formada por 200-300 moléculas de manosas, un proceso conocido como hiperglicosilación. Para identificar determinantes de hiperglicosilación, nosotros hemos analizado la influencia del segundo aminoácido (Xaa) del secuón en este proceso usando como modelo la exoglucanasa mayoritaria. Nuestros resultados indican que aminoácidos cargados negativamente inhiben la hiperglicosilación, mientras que los cargados positivamente la promueven. En base a la estructura tridimensional de la Exg1p, proponemos que el aminoácido Xaa controla la orientación del núcleo interno modificando su accesibilidad al complejo Manosil Polimerasa I que adicciona a-1,6 manosas. El hecho de que la posición Xaa del segundo secuón de la exoglucanasa nativa esté ocupada por el aminoácido (Glu) que influencia más negativamente la hiperglicosilación sugiere que ha sido seleccionado a lo largo de la evolución para evitar la elongación del oligosacárido. La comparación de otros secuones parece sin embargo haber sido seleccionada positivamente para favorecer el proceso.